Proteine - Substante organice macromoleculare

   Proteinele sunt componente de baza ale tuturor celulelor vii, alaturi de lipide, zaharide, vitamine, enzime, apa si saruri anorganice, formand impreuna un sistem complex in cadrul caruia se petrec o serie de reactii chimice care asigura reproducerea, dezvoltarea si functionarea normala a fiintelor vii. Sunt componente ale structurilor celulare si au functii biologice fundamentale : enzimatice, hormonale , imunologice. Sunt proteine unele substante cu puternica activitate biologica ale celulelor ca: enzimele, pigmentii respiratori, multi hormoni si anticorpii. Substanta contractila din fibrele musculare, din cilii si din flagelele organismelor inferioare, care poseda proprietatea de a transforma energia chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina. Ele intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Ca aspect , la microscop , proteinele sunt subtiri , ca niste bastonase gelatinoase. In organele animale apar sub forma de muschi , piele ,par . Ele se gasesc si in plante , in cantitati mai mici . Toate sunt amestecuri de compusi complecsi , continand carbon , hidrogen , azot , oxigen , uneori si fosfor , fier , iar de multe ori sulf .   Proteinele sunt principali constituenti ai corpului animalelor . Indeplinind o mare varietate de functii , se descopera o diversificare deosebita in alcatuirea lor . S-a demonstrat ca proteinele constituie partea cea mai insemnata din substanta uscata a celulelor . In corpul omenesc , 15 % din greutate se datoreaza proteinelor. Analiza lor elementara a fost facuta de chimistul olandez Gerardus Iohannes Mulder ( 1802 - 1882 ) , extragandu-le din tesuturi animale si vegetale . Acesta le-a dat , in anul 1838 , la sugestia fostului sau profesor J.J. Berzelius , numele de proteine , de la grecescul 'protos' , care inseamna primul , in prima linie . Mulder publica aceasta denumire in 1840 ( in unele tratate apare anul 1843 ) , in limba olandeza , tradusa apoi si
in limba franceza.
   Caracteristica cea mai importanta a proteinelor este specificitatea: proteinele diferitelor specii vegetale si animale se deosebesc intre ele, existand deosebiri chiar si intre proteinele indivizilor din aceeasi specie. Se apreciaza ca intr-un organism animal exista circa 100.000 de proteinele specifice. Fiecare macromolecula de proteina este alcatuita din 50 pana la 10.000 de unitati de α- aminoacizi, unite prin legaturi peptidice.
   Clasificarea proteinelor
1. Dupa sursa de provenienta:
- proteine de origine vegetala
- proteine de origine animala
2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti :
- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
3. Dupa produsii rezultati la hidroliza totala:
* proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai α- aminoacizi)
* proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa α- aminoacizi, si o alta substanta, care in structura proteinei apare ca grupa prostetica)
Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori.

KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime.

FIBROINA - componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.

COLAGENUL - este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei.

ELASTINA - constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.
   In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in plante de celuloza.   Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in digestie si deci nu au valoare nutritiva.
   Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri hidratate. Ele au insusiri fiziologice specifice si se subimpart in albumine si globuline. Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate de electroliti (acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt solubile numai in solutii de electroliti.
   Exemple de proteine solubile:
- albuminele din oua
* caseina din lapte
* globulinele si albuminele din sange (hemoglobina, fibrinogenul)
* proteinele din muschi (miogenul si miosina)
   Structura unei albumine
- proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)
- proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
- anticorpii
- nucleoproteidele
- enzimele
- hormonii proteici (insulina)

   Proteinele din sange
   Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele albe si rosii, intr-un lichid omogen numit plasma. Globulele rosii contin toata proteina colorata rosie, hemoglobina. Plasma contine in solutie fibrinogenul, globuline si albumine. Lichidul ramas la indepartarea globulelor si a fibrinogenului se numeste serul sanguin. Coagularea sangelui se datoreaza transformarii fibrinogenului intr-un gel ireversibil, fibrina.
   Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si z. O importanta deosebita o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin.
   Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fata de o noua infectie cu acelasi germen patogen. Imunitatea se datoreaza aparitiei de anticorpi in serul animalului infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa prin injectie in organism actioneaza ca antigen.

   Proteinele din muschi
   Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina.
   Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine si globuline. Miogenul contine enzimele esentiale ale muschiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..
Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a muschiului. Tropomiosina este o proteina unitara.

   PROTEINE VEGETALE
   Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de albumine.de exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale si corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare, precum si globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au configuratii globulare.

    Proteine din cereale
    Proprietatea graului de a da o faina panificabila se datoreaza caracterului special al proteinelor din endospermul, bogat in amidon, al semintelor acestei cereale. Proteina din grau, glutenul, se obtine prin framantarea fainei intr-un curent de apa; acesta antreneaza granulele de amidon, lasand glutenul sub forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este insolubil in apa si in solutii saline. Cercetarea clasica a glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de doua proteine : glutenina si gliadina. Cea din urma este singura proteina solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi separata de glutenina.
   Din punct de vedere al constitutiei, majoritatea proteinele solubile fac parte din categoria proteinelor conjugate, in care grupa prostetica poate fi o lipida (lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau un acid nucleic (nucleoproteide).

   COMPOZITIA PROTEINELOR
   Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai gasesc, in cantitati mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
   Prin hidroliza, proteinele se transforma in aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-aminoacizi. Se formeaza si amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

   ASIMILATIA SI SINTEZA PROTEINELOR
   Se gasesc proteine in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a aminoacizilor care le compun, plantele se folosesc de combinatii anorganice ale azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele vietuitoare inferioare, bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul molecular.
   Animalele nu au proprietatea de a asimila combinatiile anorganice ale azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de origine animala sau vegetala, continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci sunt hidrolizate in timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele intestinului in sange si servesc apoi celulelor pentru sinteza proteinelor proprii ale organismului. Numai datorita acestui mecanism, fiecare celula isi poate construi proteina ei specifica.
Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti aminoacizi; altii provin din proteinele hranei. De aceea, nu este suficient ca hrana animalelor sa contina o anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa cuprinda o cant. suficienta din fiecare aminoacid esential. Proteinele din lapte, carne, peste, oua, creier, serum, fibrina, soia si din embrionul de grau contin aminoacizii esentiali in proportie adecvata. In schimb, hemoglobina, gelatina si multe proteine din vegetale sunt deficiente in unul sau altul din aminoacizii esentiali. Folosirea exclusiva in alimentatie a acestor proteine duce la tulburari grave. Lipsa aminoacizilor esentiali din proteinele hranei se manifesta la animalele tinere a caror crestere inceteaza sau este incetinita. Simptomele de deficienta dispar daca se completeaza dieta cu lapte.

   STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE
   Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare.
   Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea specifica a aminoacizilor din catena polipeptidica. Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale aminoacizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele prostetice.
   Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura secundara este acela al keratinei.
   Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele actioneaza in acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.

   IZOLARE SI PURIFICARE
   Proteinele insolubile pot fi usor separate de compusii care le insotesc in organismele animale, grasimi, hidrati de carbon sau proteine solubile, asa ca izolarea lor nu prezinta dificultati. Din cauza insolubilitatii lor, nu pot fi purificate prin dizolvare.
   Proteinele solubile sufera usor la incalzire, sau sub actiunea acizilor, a bazelor, a dizolvantilor organici si a altor compusi chimici, o transformare numita denaturare, prin care se pierde activitatea biologica specifica. Denaturarea proteinelor consta in modificarea ireversibila a formei lor spatiale, naturale, in urma desfacerii unor legaturi din structura moleculei proteice. Aceste modificari se produc fie sub actiunea unor agenti fizici (caldura, radiatii, ultrasunete) fie sub actiunea unor agenti chimici (solutii de acizi, baze sau saruri, solventi organici, etc.)
   Proteina se extrage din materialele biologice in care se gaseste cu o solutie salina, mai rar cu dizolvanti organici ca glicerina sau acetona, diluate cu apa. Solutiile acestea contin si substante neproteice; indepartarea acestora se face cu ajutorul dializei prin membrane permeabile pentru aceste substante dar impermeabile pentru proteine. Proteinele insolubile in apa distilata se precipita la sfarsitul dializei. Indepartarea ionilor straini poate fi accelerata prin suprapunerea unei electrolize, intr-un dispozitiv special (electrodializa).
   Metoda obisnuita pentru obtinerea proteinelor din solutiile purificate prin dializa consta in precipitare cu saruri neutre, sulfat de amoniu sau sulfat de sodiu, in stare solida sau in solutie saturata. Dupa un alt procedeu, precipitarea proteinei se face cu etanol.

   ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISMUL UMAN:
  1. Plastic.
  2. Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acido-bazic; participa la constituirea enzimelor; hormonilor; constituie receptori membranari, intra in constitutia altor substante active etc.).
  3. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor sistemelor de aparare specific si nespecific; creste rezistenta fata de actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As, benzen, toluen, amine, nitrobenzen, cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate, sulfamide, antibiotice toxice - tetraciclina, saruri de Au s.a.).
  4. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand nastere unor substante toxice (amine toxice: indol, triptamina, histamina) care cer un efort hepatic suplimentar.

   NECESARUL DE PROTEINE
   Depinde de necesitatile organismului:
  1.Cantitativ:
  Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
  7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
  12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
  Adulti: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg ® 85-105 g proteine/zi)
  Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
  Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

   SURSE DE PROTEINE
- Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin).

  SURSA 02
 
   Cuvantul proteina provine din limba greaca proteinus care inseamna primul. Proteinele intra in componenta tuturor celulelor, iau parte la formarea unor fermenti si intervin in desfasurarea tuturor proceselor vitale in organism: intra in structura multor hormoni; participa la formarea anticorpilor cu rolul de aparatori ai organismului impotriva microbilor si toxinelor acestora; intra in combinatii chimice cu substante chimice toxice, transformandu-le in substante netoxice; indeplinesc functia de transportatori formand diferite complexe (proteino-lipidic, proteino-glucidic, proteino-mineral, proteino-vitaminic, proteino-hidric si cu unele medicamente); participa la mentinerea echilibrului osmotic, la repartizarea apei si a substantelor dizolvate in ea in diferitele parti ale organismului; pot fi arse in organism cu scop energetic, 1 g de proteine eliberand 4 kcalorii.
   În componenta proteinelor intra aminoacizi. Din cei 20 de aminoacizi cunoscuti 8 sunt considerati esentiali, intrucat nu pot fi sintetizati in organismul omului si trebuie adusi zilnic cu alimentele.   Acestia sunt valina, lizina, leucina, izoleucina, metionina, triptofanul, treonina, fenilalanina. Pentru copiii sub 1 an histidina este aminoacid esential. Ceilalti au fost numiti neesentiali intrucat pot fi sintetizati in organism din alte substante. Pentru sinteza proteinelor organismului este nevoie de aminoacizi esentiali si neesentiali in anumite proportii.
   Aminoacizii esentiali indeplinesc functii diferite in organism.
   Valina. Insuficienta ei in ratia alimentara provoaca scaderea consumului de hrana, dereglari de coordonare a miscarilor, hipertensiune si moartea sobolanilor supusi experientei.
Lizina intra in componenta triptofanului si metioninei. Insuficienta de lizina in ratia alimentara are drept consecinta dereglarea circulatiei sanguine, micsorarea numarului de eritrocite in sange si continutului de hemoglobina, provoaca istovirea muschilor, dereglari in calcificarea oaselor, diverse modificari patologice in ficat si plamani. Insuficienta lizinei la oameni provoaca cefalee, vertijuri, greata, voma, anemie, leucopenie. Includerea lizinei in ratia alimentara face sa sporeasca numarul de reticulocite in maduva oaselor. Sunt sarace in lizina cerealele. Sursele principale de lizina le constituie branza de vaci, carnea, pestele.
   Leucina contribuie la normalizarea bilantului de azot, a metabolismului proteic si glucidic. in insuficienta de leucina la animale se retine cresterea, se micsoreaza masa corpului, apar modificari in ficat, in glanda tiroida.
   Izoleucina intra in componenta proteinelor organismului. Lipsa izoleucinei in ratia alimentara provoaca echilibru azotat negativ.
   Metionina este donatorul principal de grupe metilice labile, folosite la sinteza colinei (substanta cu insusiri biologice active, cu actiune lipotropa). Metionina normalizeaza metabolismul lipidelor si al fosfolipidelor in ficat si se recomanda la profilaxia si tratarea aterosclerozei. Acidul folic stimuleaza eliminarea grupelor metilice ale metioninei, asigura sinteza colinei in organism. Metionina este necesara la functionarea suprarenalelor si la sinteza adrenalinei. Sursa principala de metionina este branza de vaci.
   Treonina. In lipsa ei la animale se retine cresterea, se micsoreaza masa corpului, provocand chiar moartea lor.
   Triptofanul participa la sinteza albuminei si globulinei, este necesar la cresterea animalelor si mentinerea echilibrului azotat, la sinteza proteinelor serice si a hemoglobinei, a acidului nicotinic si joaca un rol important in profilaxia pelagrei. Surse importante de triptofan sunt carnea, pestele, branza de vaci, ouale. Sunt bogate in triptofan soia, fasolea, mazarea. O cantitate relativ mica de triptofan contine proteina porumbului. Din aceasta cauza ratia alimentara cu utilizarea preponderenta a porumbului poate provoca pelagra.
   Fenilalanina participa la normalizarea functiei glandei tiroide si a suprarenalelor. Din fenilalanina se sintetizeaza tirozina care contribuie la formarea adrenalinei.
   Histidina participa la sinteza hemoglobinei. Decarboxilarea histidinei contribuie la formarea histaminei, care dilata vasele, mareste permeabilitatea peretilor lor.
   Proteinele alimentare, reiesind din valoarea lor biochimica, se impart in 3 categorii: I - proteinele din ou, carne, lapte, peste. Ele contin toti aminoacizii esentiali in proportii optime pentru sinteza proteinelor organismului, mentin echilibrul proteic in organism; II - proteinele din legume uscate, cereale. Acestea contin toti aminoacizii esentiali, dar nu in proportii suficiente pentru sinteza proteinelor omului; III - gelatina din oase, tendoane, cartilagii, zeina din porumb. in structura proteinelor porumbului lipsesc mai multi aminoacizi, si cei prezentati sunt in raporturi dezechilibrate si au valoarea biologica scazuta. Valoarea lor biologica poate fi marita prin asocierea cu proteine de calitate superioara. De exemplu: mamaliga cu lapte sau branza.   
   Lipsa proteinelor in alimentatie duce la stari de denutritie cronica, diferite boli (hepatoza, pelagra s.a.), istovirea celulelor nervoase, retinerea cresterii la copii, micsorarea sintezei hormonilor suprarenalelor, hipofizei, tiroidei, pancreasului, glandelor sexuale, micsorarea masei corpului, anemie, leucopenie, polihipovitaminoza, dereglari ale metabolismului mineral (osteoporoza); pielea devine uscata, unghiile - fragile, cade parul.
   Este daunator pentru organism si surplusul de proteine. Excesul lor in ratia alimentara se soldeaza cu supraincarcarea organismului cu produsele metabolismului proteic, cu intensificarea proceselor de putrefactie in intestine, cu supraincarcarea ficatului si rinichilor.
   Sunt bogate in proteine carnea (20%), pestele (18%), ouale (12,7%), branza de vaci (18%), cascavalul (30%), soia (35%), fasolea (21%), nucile (18%), painea (8%), pastele fainoase (11%).
Alimentatia rationala recomanda ingerarea in 24 ore a 1 g de proteine la 1 kg de greutate corporala.   Asadar, o persoana cu masa corpului de 70 kg are nevoie zilnic de 70 g de proteine. Aportul minim de proteine nu trebuie totusi sa fie mai mic de 40 g zilnic. O cantitate de proteine sub acest indice are drept consecinta faptul ca organismul isi consuma proteinele tesuturilor. În unele situatii organismul necesita cantitati crescute de proteine. in perioada de crestere, copiii au nevoie de 2 g la kg, femeile in perioada sarcinii - de l,5g/kg/corp, iar cand alapteaza - de 2g/kg/ corp. Valoarea energetica a proteinelor trebuie sa constituie 10-15 % din totalul de calorii pe care il contine ratia alimentara. În lume nu sunt conceptii unice despre normele fiziologice ale organismului in proteine. Pentru un barbat cu masa corpului de 70 kg in varsta de 18-40 ani ce nu depune efort fizic greu si locuieste in tara cu clima moderata necesitatea in proteine variaza intre 55 g (Canada), 87 g (Rusia) si 120 g (Bulgaria). Aceste varietati se afla in functie de calitatea si valoarea biologica a produselor consumate.

   SURSA 03
 
   Proteinele sunt substanţe organice macromoleculare formate din lanţuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporţie de peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvenţa acestora este codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvenţa ei unică de aminoacizi, determinată de secvenţa nucleotidică a genei.
   Etimologie
   Prima menţionare a cuvântului proteină este făcută de către descoperitorul acesteia Jöns Jakob Berzelius, în scrisoarea sa către Gerhardus Johannes Mulder din 10 iulie 1838, scrisoare în care menţionează:
"The name protein that I propose for the organic oxide of fibrin and albumin, I wanted to derive from [the Greek word] πρωτειος, because it appears to be the primitive or principal substance of animal nutrition".
(Numele de proteină îl propun pentru denumirea compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau albuminei, el derivă din grecescul πρωτειος(proteios), deoarece se pare că apare ca fiind principala substanţă din nutriţia animalelor).
   Biosinteza
   Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celulă îşi sintetizează proteinele proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza începînd cu procesul de transcripţie şi terminînd cu procesul de translaţie. Procesul deşi similar, este diferit în funcţie de de celulă: eucariotă sau procariotă.
   Transcripţia
   Procesul de transcripţie necesită prezenţa unei singure molecule de ADN dublucatenar, numit ADN „şablon”, moleculă care intră în procesul de „iniţiere”. Aici acţionează enzima ARN polimeraza, enzimă care se leagă de o anumită regiune din molecula de ADN , regiune (denumită promoter) din care va începe transcripţia. Pe măsură ce ARN polimeraza se leagă de promoter, lanţurile de ADN vor începe sa se desfacă. Următorul proces în care intră ADN este procesul de elongaţie (alungire a catenei). Pe măsură ce ARN polimeraza se mişcă de-a lungul catenei de ADN, are loc sinteza ribonucleotidelor complementare (ARNm ARN mesager). Acest ARN după cum îi arată şi numele se poate deplasa şi în alte părţi ale celulei cum ar fi reticulul endoplasmatic sau citoplasma.
   Are loc adiţia unei grupări 5', grupare dinucleotidică care are rolul de a asigura stabilitatea ARN şi de a-l transforma în ARN matur. O secvenţă de aminoacizi este grefată în poziţia 3' terminală pentru protecţie dar şi pentru a sluji drept şablon pentru procesele următoare. Mai departe are loc formarea ARN, care este apoi utilizat in ribozomi pentru sinteza proteinelor. La procariote legarea ARN de ribozomi are loc după ce acesta este îndepărtat de nucleoid; în contrast la procariote acest proces are loc chiar în membrana nucleară şi apoi translocat în citoplasmă. Rata sintezei proteică poate ajunge la circa 20 aminoacizi la procariote, mult mai puţin la eucariote.
   Translaţia
   În timpul translaţiei ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor. Acest proces este divizat în 3 etape:
* Iniţierea
* Elongarea
* Faza terminală.
   Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o moleculă de ARNm, proces însoţit de prezenţa unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este ataşată ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este ataşat de acesta este legat de ARNt secundar, care îl leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translaţia continuă pe măsură ce lanţul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvenţă formată din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnalează sfîrşitul lanţului proteic. Chiar după termminarea translaţiei lanţurile proteice pot suferi modificări post-translaţionale şi plierea lanţului proteic, responsabilă de structura secundară şi cea terţiară. Modificările post-translaţionale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de ataşarea la scheletul proteic a diferite grupări ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.
   Sinteza chimică
   Procesul de sinteză chimică poate avea loc în laborator, dar pentru lanţuri mici de proteine.O serie de reacţii chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantităţi mari de proteine. Prin sinteza chimică se permite introducerea în lanţul proteic a aminoacizilor nenaturali, ataşarea de exemplu a unor grupări fluorescente. Metodele sunt utilizate în biochimie şi in biologia celulei. Sinteza are la bază cuplarea grupării carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino -NH2 (segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sinteză pe cale chimică_
* Sinteza în fază lichidă metoda clasică care a fost înlocuită cu sinteza în fază solidă.
* Sinteza în fază solidă (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a cărei bază a fost pusă de Robert Bruce Merrifield. Prin aceată metodă, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. În prima fază Merrifield a folosit metoda tBoc (terţ-butil-oxi-carbonil). Pentru înlăturarea acestuia din lanţul peptidic se foloseşte acidul fluorhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest motiv, metoda nu se mai utilizează. Atunci cand este vorba de sinteza analogilor peptidici non-naturali de tip bază (depsi-peptidele) este necesară.
   O altă metodă este cea introdusă de R.C. Sheppard în anul 1971, şi are la bază folosirea Fmoc (fluorenil metoxi carbonil), iar pentru înepărtarea acesteia se foloseşte de obicei mediu bazic asigurat de o soluţie 20% piperidină/DMF (dimetil formamidă).Îndepărtarea grupării din lanţul proteic se face prin incubare în acid trifluoracetic (TFA).
   Protejarea grupării prin intermediul Fmoc este de obicei lentă, deoarece anionul nitro produs la sfîrşitul reacţiei nu este un produs favorabil desfăşurării reacţiei.
   Rol
   Datorită compoziţiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se întîlnesc alături de alţi compuşi importanţi de tipul polizaharidelor, lipidelor şi acizilor nucleici începînd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote şi terminînd cu omul. Practic nu se concepe viaţă fără proteine.   Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacţii biochimice în organism, altele pot juca un rol important în menţinerea integrităţii celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun şi autoimun al organismului.
   Nutriţia
   Majoritatea microorganismelor şi plantelor pot sintetiza toţi cei 20 aminoacizi standard, în timp ce organismele animale obţin anumiţi aminoacizi din dietă (aminoacizii esenţiali). Enzime cheie cum ar fi de exemplu aspartatkinaza, enzimă care catalizează prima etapă în sinteza aminoacizilor lisină, metionină şi treonină din acidul aspartic, nu sunt prezente în organismele de tip animal. La aceste organisme aminoacizii se obţin prin consumul hranei conţinînd proteine. Proteinele ingerate sunt supuse acţiunii acidului clorhidric din stomac şi acţiunii enzimelor numite proteaze, proces în urma căruia lanţurile proteice sunt scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor esenţiali este foarte importantă pentru sănătatea organismului, deoarece fără aceşti aminoacizi nu se poate desfăşura sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea aminoacizii sunt o sursă importantă de azot; unii aminoacizi nu sunt utilizaţi direct în sinteza proteică, ci sunt introduşi în procesul de gluconeogeneză, proces prin care organismul asigură necesarul de glucoză în perioadele de înfometare (mai ales proteienele aflate în muşchi).
   Tipuri de proteine
   În funcţie de compoziţia lor chimică ele pot fi clasificate în:
* Holoproteine cu următoarele clase de proteine
- Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanţe solubile în apă sau în soluţii saline:protaminele, histonele, prolaminele, glutelinele, globulinele, albuminele.
- Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susţinere, protecţie şi rezistenţă mecanică: colagenul, cheratina şi elastina.
* Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică şi o parte prostetică; în funcţie de această grupare se pot clasifica astfel:
- Glicoproteine
- Lipoproteine
- Nucleoproteine
   Solubilitatea proteinelor
   Proteinele sunt substanţe solide, macromoleculare, solubile în general în apă şi insolubile în solvenţi organici nepolari.Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluţii apoase de electroliţi, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiţi solvenţi, proteinele se pot izola, identifica şi separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafaţa macromoleculelor şi moleculele solventului.La suprafaţa macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă.De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în marea lor majoritate predomină grupările polare,determinante pentru caracterul hidrofil. În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită tendinţei de hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naştere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluţii diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluţiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice. Soluţiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall(dispersia fasciculului de lumină).
   Structura proteinelor
   După cum s-a văzut mai sus lanţurile peptidice sunt formate de grupările carboxil şi aminice a aminoacizilor; există de fapt 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de rezonanţă:
* una datorată dublei legături care asigură rigiditatea şi nu permite rotaţia în jurul axei sale;
* a doua formă de rezonanţă este dată de unghiul diedru φ(planul atomilor C'-N-Cα-C'), ψ (planul atomilor N-Cα-C'-N), ω (planul atomilor Cα-C'-N-Cα)[9], unghiurile φ şi ψ pot avea diferite valori fiind responsabile de gradul de libertate a proteinelor, controlînd structura tridimensională a lanţului proteic.
   Structura substanţelor proteice este încă insuficient cunoscută datorită dinamicităţii structurii proteinelor, deoarece ele sunt în permanenţă supuse unor procese de sinteză şi de degradare.Pentru evidenţierea succesiunii aminoacizilor în structura proteinelor se folosesc 2 metode:
* Degradarea Edman
Degradarea Edman foloseşte ca reactiv izotiocianatul de fenil care evidenţiază selectiv aminoacidul.Grupa amino terminală se adiţionează la izotiocianat trecînd printr-un derivat de tiouree.După ce se tratează cu un acid slab, aminoacidul marcat sub formă de feniltiohidantoină se detaşează de restul polipeptidei.Aceasta cu noul său aminoacid terminal poate fi supusă la lat ciclu de tratări pentri identificarea următoarei grupe amino.
* Degradarea Sanger are la bază tratarea polipetidei cu fluoro-2,4-dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului asupra grupării amino a aminoacidului N-terminal. Metoda Sanger are dezavantajul degradării complete a polipeptidei.
S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri) , care alcătuiesc edificiul proteic.
   Structura primară
   Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor pepetidice.
   În proteinele naturale legătura peptidică se stabileşte între gruparea carboxilică de la C1 şi gruparea aminică de la C2, încît lanţul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unităţi CO-NH-CH ,legate cap-cap.
   Legătura peptidică -CO-NH- se găseşte în acelaşi plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte şi de alta a lanţului proteic, astfel că lanţul proteic nu este ramificat.
   Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia că cel puţin o parte de aminoacizi se repetă de mai multe ori în cadrul unei molecule. Ipoteza că proteinele sunt formte din lanţuri lineare de aminoacizi a fost fomulată pentru prima dată în anul 1902 la a 74-a reuniune a Societăţii Oamenilor de Stiinţă din Germania, ţinută în oraşul Karlsbad, de către Franz Hofmeister (ţinînd cont de reacţia biuretului) şi Emil Fischer (care aduce clarificări asupra scheletului proteic). Ipoteza că în molecula proteinelor există legături amidice fusese elaborată de chimistul francez E Grimaux încă din anul 1882. În ciuda evidenţelor care demonstrau faptul că proteinele supuse acţiunii proteolitice se scindează în oligopeptide, ideea că lanţul proteic este liniar, au fost idei greu de "digerat ". În perioada respectivă, numeroşi savanţi (William Astbury, Hermann Staudinger), punînd la îndoială acest lucru, prin argumentarea că legăturile amidice nu sunt îndeajuns de puternice pentru a susţine o moleculă proteică lungă.
   Cu timpul au apărut diverse ipoteze:
* Ipoteza coloidală care susţinea ca proteinele sunt ansambluri moleculare coloidal formate din molecule mai mici-ipoteză contrazisă de măsurarea ultracentrifugării de către Svedberg care arată faptul că proteinele sunt molecule bine definite, au greutate moleculară, iar prin electroforeză Arne Tiselius demonstrează că proteinele sunt molecule unice.
* Ipoteza a 2-a, numită ipoteza ciclol, avansată de Dorothy Wrinch, are la bază 3 elemente:
- Ciclol reaction în care gruparea carbonil şi gruparea amino a 2 peptide se incrucişează C=O + HN → C(OH)-N.(aşa numita legătură în cruce);aceste legături sunt de tip covalent, similare cu legăturile covalente de hidrogen propuse de William Astbury, pentru a explica stabilitatea structurii proteice.
- Lanţurile beta vecine au la bază o serie de reacţii de tip ciclol
- Structura proteinelor mici corespund aşa numitelor "solid de tip Platon", fără ca să existe colţuri libere.
   Alte ipoteze au fost lansate de cătreEmil Abderhalden (modelul dicetopiperazinic),sau Troesengaard în anul 1942 (modelul pirol/piperidină). Toate aceste modele au fost infirmate de Frederick Sanger care reuşeşte să identifice secvenţa aminoacizilor din insulină, dar şi de determinările cristalografice efectuate de Max Perutz şi John Kendrew asupra mioglobinei şi hemoglobinei.
   Structura secundară
   Structura secundară se referă la forma şi la lungimea lanţurilor polipeptidice, proprietăţi induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha helixul şi lanţurile beta.
   Alte helix-uri cum ar fi helixul 310 şi helixul π sunt din punct de vedere energetic favorabile formării legăturilor de hidrogen, dar sunt rareori observat în proteinele naturale exceptînd părţile terminale ale helixului α în timpul formării scheletului proteic (de obicei centrul helixului). Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formării structurii secundare. Prolina şi glicina sunt cunoscuţi ca aşa numiţii " helix breakers"(spărgători de helix), deoarece afectează configuraţia scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilităţi conformaţionale neobişnuite şi de regulă se găsesc în colţurile scheletului proteic.Aminoacizii care preferă să adopte conformaţia helixului proteic fac parte din aşa numita serie MALEK ( codurile formate din 1 literă a aminoacizilor: metionină, alanină, leucină, acid glutamic şi lizina); prin contrast aminoacizii aromatici (triptofanul, tirosina şi fenilalanina, dar şi aminoacizii cu legare prin carbonul beta (izoleucina, valina şi treonina, adoptă configuraţia β.
   Structura secundară cunoaşte cîteva ipoteze privind formarea ei:
* Teoria polipeptidică formulată de către E. Hoffmeister în 1902 şi dezvoltată ulterioe de cătreE.Fischer, are la bază conceptul conform căruia moleculele proteice sunt formate din lanţuri polipeptidice foarte lungi. Teoria are cîteva dezavantaje:
- nu explica diferenţierea biologică a anumitopr proteine
- unele proteine sunt rezistente la acţiunea enzimelor proteolitice (deşi datorită lunfimii lanţului nu ar trebui)
* Teoria plierii şi răsucirii lanţului polipeptidice a fost elaborată de către Corey şi Pauling în 1943 şi a fost confirmată prin spectrele de difracţie cu raze X, microscopului electronic , prin măsurarea unghiurilor de valenţă, a distanţelor interatomice, au confirmat faptul că lanţul polipeptidic se găseşte sub formă pliată.
- Structura în foaie pliantă. Plierea catenei are loc prin formarea legăturilor de hidrogen între gruparea carboxilică a unui aminoacid şi gruparea aminică a aminoacidului vecin.Lanţul polipetidic pliat se prezintză ca o panglică îndoită alternativ la dreapta şi la stînga, plierea avînd loc în dreptul carbonilor metinici. Mai multe lanţuri pliate polipeptidice pliate dau naştere unei reţele, între aceste lanţuri pliate putîndu-se de asemenea forma legături de hidrogen, acestea fiind în număr mai mare cînd grupările terminale a 2 lanţuri sunt aranjate diferit (-NH2 şi COOH, sau HOOC-şi -NH2). Catenele polipeptidice pliate predomină în proteinele fibrilare şi mai puţin în cele globulare. După valoarea perioadei de identitate se cunosc mai multe tipuri de proteine cu structură pliată. Prin perioada de identitate se înţelege distanţa cea mai mică la care se repetă aminoacizii identici din moleculă
- (6)Structura α elicoidală, ipoteză lansată de Corey şi Pauling, ipoteză conform căreia lanţul polipeptidic se poate prezenta şi înfăşurat sub formă de spirală. În acest model, fiecare spiră cpnţine de obicei 27 aminoacizi, iar distanţa între spire este de 5,44 A0. Fiecare aminoacid măreşte spira cu 1,47 A0. În faţa fiecărei grupări -CO- va apare la o distanţă de 2,8A0. o grupare NH de la al treilea aminoacid. Între aceste grupări se stabilesc punţile de hidrogen care asigură stabilitatea α helix-ului. În acest model lanţul polipeptidic se prezintă sub forma unui surub cu pasul fie spre dreapta, fie spre stînga. În cazul proteinelor naturale, acestea datorită conţinutului în L-aminoacizi,pasul helixului va fi spre dreapta, catenele laterale ies în afara corpului propriu-zis putînd reacţiona fie cu moleculele solventului fie cu alte catene polipeptidice. Canalul format în interiorul helixului este foarte îngust, în el nu poate pătrunde molecula solventului. Legăturile peptidice sunt plane, iar 2 planuri consecutive -CO-NH- formează un unghi de 1800, rotirea lanţului se face la carbonul α(metinic).
   Structura terţiară
   Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformaţie tridrimensională , realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanţuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare:
   Legături de hidrogen , sunt legături coordinativ heteropolare care se stabilesc cu uşurinţă între gruparea carbonil C=O (electronegativă) şi gruparea NH- (electropozitivă), din 2 lanţuri polipeptidice alăturate, sau în cazul formelor lactam-lactimă între gruparea -OH şi azotul iminic =NH
   Legăturile de hidrogen se pot stabili şi între catenele lateralecare au grupări carboxil, hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic legătura de hidrogen nu este puternică dar datorită răspîndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic oferă proteinei stabilitatea necesară.
- Legături disulfidice
legătura este rezistentă la hidroliză, însă se poate desface iar prin reducere formează tioli(SH), iar prin oxidare formează acizi.În general legătura sulfidică se întîlneşte la proteinele transformate, care au o rezistenţă mecanică mare.
   În afară de aceste legături se mai pot stabili alte tipuri de legături: legături ionice (stabilite de obicei între grupările aminice şi cele carboxilice ionizate), legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe care se stabilesc între radicalii hidrofobi), legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină şi acid fosforic) legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări hidroxilice.
   Structura cuaternară
   Se referă la modul cum se unesc subunităţile proteice.Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunităţi poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunităţi reglatoare şi subunităţi catalitice.
   Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza şi canalele ionice, dar şi nucleozomi şi nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformări în structura cuaternară, transformări care se reflectă fie în structurile individuale fie în reorientările fiecărei subunităţi proteice.Numărulsubunităţilor din oligomerice sunt denumite prin adăugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunităţii. 

sursa:ipedia.ro